白细胞分化抗原和黏附分子的跨膜区结构

白细胞分化抗原和黏附分子的跨膜区结构       白细胞分化抗原和黏附分子中以工型整合性膜分子居多，Ⅱ型也较为常见，Ⅲ型分子中跨膜次数有二、三、四、五和七次等，V型分子占8％左右。       1．二次跨膜分子  CD36分子的N端和C端都位于胞质区，均较短，胞膜外区形成一个环，且高度糖基化。       2．三次跨膜分子  成熟的CD39分子有三个疏水区域，推测是三个跨膜区，但其确切的结构尚不清楚。       3．四次跨膜分子  组成四次跨膜超家族(TM4-SF)，又称tetraspan超家族，TM4分子的N端和C端都位于胞质区，胞膜外形成两个环，其中第二个环在TM4-SF不同分子中长短不一，并有糖基化部位。不同种属间TM4分子有较高同源性。TM4分子(如CD81)常与其他膜分子形成复合物(详后)，介导多种生物学功能。CD20、FctRIp和HTm4也为TM4分子，但与TM4-SF其他成员在序列上无同源性，它们单独组成了FcaRIp／CD20超家族。       4．五次跨膜分子  CD47为五次跨膜分子，又称整合素相关蛋白，胞膜外区N端有一个IgSFV样结构域。       5．七次跨膜分子  七次跨膜分子组成七次跨膜超家族(STM-SF)，又称G蛋白偶联受体(Gprotein-coupledrecep―tor)超家族。STM-SF分子的跨膜区序列有很高的保守性，但N端、C端和胞内第三环差别较大。趋化因子受体IL-8R、C5aR以及CD97分子属STM-SF。       6．GPI连接膜分子  糖基磷脂酰肌醇(GPl)骨架上的乙醇胺通过酰胺键可连接多肽的羧基端，使蛋白分子定位于细胞膜。此连接可被磷脂酰肌醇磷脂酶C(PI-PLC)所切断，使蛋白分子从细胞表面释放出来。一般认为，GPI连接膜分子要比一般跨膜分子有更大的活动度，可能有利于同配体更快结合，并增强黏附强度。有的GPI连接分子是mRNA不同剪接后的翻译产物，可同时有跨膜形式的分子，如CDl6、CD58等。GPI连接分子的胞膜外区结构大多为IgSF。