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SPA的提取、纯化与鉴定
（一） SPA的提取 SPA提取的方法很多，包括煮沸法、溶菌酶法、葡萄球菌溶素法、超生波法以及三氯醋酸法等。现将常用的方法介绍如下： 1．煮沸提取法 ⑴ 将菌株
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免疫球蛋白提取技术：IgM的分离与提纯
（一）材料 1．血清 2．葡聚糖凝胶G200 3．洗脱液0.01Mol/L pH7.4PBS （0.14Mol/L NaCl或0.1Mol/L pH8.0 Tr
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免疫球蛋白提取技术：IgA的分离与提纯
（一）材料与试剂配制 1．DEAE52纤维素 2．0.10Mol/L ZnSO4液 ZnSO4·7H2O 2.88g 加水至1 000.00ml 3．饱和硫酸
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免疫球蛋白提取技术：禽IgA提取与纯化
（一）材料与试剂配制 1．禽胆汁 2．饱和硫酸铵溶液 3．0.01Mol/L pH7.4PBS 液 4．0.10Mol/L pH6.4PBS液（0.30Mol/
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免疫球蛋白提取：连续提取免疫球蛋白
（一）试剂及配制 1．饱和硫酸铵液 2．各种磷酸盐缓冲液 ⑴ 0.2mol/L原液 A液：0.20Mol/L NaH2PO4液 NaH2PO4·H2O 31
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氨基酸的离子交换柱色谱分离
【原 理】 本实验采用磺酸型阳子交换树脂（732型）分离酸性氨基酸（天冬氨酸Asp pI=2.97）和硷性氨基酸(赖氨酸Lys pI=9.74)的混合液。在pH
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常用的标记免疫酶及其底物
1．标记酶的选择条件⑴ 活性高，分解底物的能力强。⑵ 特异性强，即作用于底物的专一性强。⑶ 与抗原抗体结合后仍保持酶的活性。⑷ 与底物作用可以显色。⑸ 纯度高、
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一些提高蛋白质的稳定性的方法
1.葡萄糖异构酶（GI）在工业上应用广泛，为提高其热稳定性，朱国萍等人在确定第138位甘氨酸(Gly138)为目标氨基酸后，用双引物法对GI基因进行体外定点诱变
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NusA技术：显著增强各种“难溶蛋白”可溶性
NusA融合蛋白表达系统于9年前(1999年)由Davis发明，并在2000年由Novagen首先进行商业化设计和开发，特别推荐用于以NusA作为N端标签时
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蛋白浓缩基本方法
蛋白浓缩方法基本有： 丙酮沉淀法；免疫沉淀法；三氯醋酸沉淀法；硫酸铵沉淀法；（低温）有机溶剂沉淀法；聚乙二醇沉淀法；超滤法；透析法；离子交换层析 和冷冻干燥
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蛋白质的定量测定实验
蛋白质的定量分析是生物化学和其它生命学科最常涉及的分析内容，是临床上诊断疾病及检查康复情况的重要指标，也是许多生物制品，药物、食品质量检测的重要指标。在生化实验
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蛋白质的浓缩技术
蛋白质浓缩技术是免疫学 中常用的手段，现介绍几种常用的浓缩技术。 （一）透析袋浓缩法 利用透析袋浓缩蛋白质溶液是应用最广的一种。将要浓缩的蛋白溶液放入透析袋（无
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蛋白的生物活性测定方法
结晶紫法活性测定 1、取对数生长期的人胰腺癌SW1990细胞，用0.25%胰酶（以无钙镁离子PBS溶液配制，pH7.4）消化后，加入RPMI-1640培养基
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如何做原核表达
人们合成与生物相关的物质是从尿素开始的，1828年，德国化学家维勒人工合成了存在于生物体的这种有机物。在1960年我国科学家采用化学方法首次成功地合成了具有生物
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非常全面的各个蛋白数据库链接
随着生物信息学、蛋白组学的发展，研究蛋白结构域，蛋白序列等研究越来越成为必备技能，因此，蛋白数据库的了解和使用越来越显得重要。对此，北京大学 医学部就列出了
